|
Tot i que en la majoria de MT, aquestes capturen els metalls mitjançant uns aminoàcids anomenats Cisteïna, algunes MT presenten, a més, a un altre aminoàcid, anomenat Histidina que seria capaç de participar, però (excepte un cas d'MT de bacteri molt rara) fins ara no s'ha demostrat que ho facin. La MT CeMT2 del cuc C.elegans presenta una sola Histidina (His) a la seva regió C-terminal. Per saber si aquesta His participa a la unió dels metalls, vam construir per enginyeria genètica una CeMT2 sintètica a la que li faltava la His. Després, vam estudiar com les dues MT (la MT amb His i la MT sense His) unien els metalls. |
Els resultats ens van dur més enllà del que esperàvem: mentre la MT normal (CeMT2) preferia unir-se al Zenc i era capaç de formar dímers, la MT a la que havíem suprimit la His preferia unir-se al Coure i era incapaç de formar dímers. Els nostres resultats indiquen que la His és la que determina el comportament de CeMT2. Fins i tot, en els anàlisis de Dicroisme Circular, es veu una empremta que podria ésser deguda a la unió de la His amb els metalls, però aquesta empremta es veu molt amagada per l'empremta que deixa la unió dels metalls amb les Cys. D'alguna manera, la His dissimula. Per això hem tardat tant a descobrir-la. Més endavant, s'ha vist que aquesta capacitat de dimeritzar també la té la MT de pollastre.
|
 |
| Més informació: |